Proteinoides también referidos como proteínas térmicas, polímeros térmicos de aminoácidos[1] o moléculas heterocomplejas térmicas de los aminoácidos[2] son agregados, similares a las proteínas,
formados abióticamente por aminoácidos, ácidos nucleicos y compuestos inorgánicos. Sidney Fox desarrolló un trabajo pionero en la síntesis de polipéptidos térmicos. Fox calentó mezclas secas de 16 a 18 aminoácidos en 160-180 º en una atmósfera de nitrógeno durante un período de tiempo de varias horas.[3] Notó que los aminoácidos se hicieron unidos entre sí por la pérdida de moléculas de agua. Fox nombró a los productos resultantes de la síntesis "proteinoides".[4] Si se disuelven proteinoides en agua hirviendo y la solución se enfría, las moléculas proteinoides se fusionarán para formar microesferas.[5] La teoría de la abiogénesis propuesta por Sidney Fox en los años 60, y que no encuentra muchos adeptos en la comunidad científica en la actualidad,[6] declaró que la aglomeración de las microesferas proteinoides habría dado lugar a los precursores de las primeras células vivientes. Fox afirmó que su microesferas proteinoides constituyen protocélulas que eran un vínculo vital entre el ambiente químico primordial y células vivas verdaderas.[7]
Comparación entre las verdaderas proteínas y proteinoides
Combinaciones espontáneas de bio-monómeros pueden dar lugar a sustancias similares a las proteínas llamadas proteinoides.[8]
Proteinoides no son proteínas completamente funcionales. Como Wysong describe muy bien comparativamente:
| “
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Fox argues that the proteinoids he has formed have "qualitatively virtually all of the properties of contemporary protein." This may be true, but so does a junkyard by the presence of iron, glass, plastic and chrome have the "qualities" of an automobile;[9]
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”
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The following table illustrates some of the major differences:
| Characteristic
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Proteinoid
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True protein
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| Type of chain
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Unnatural chains, “kinked” chains, even branched chains instead of being linear are produced[5][10] Secondary peptide linkages through the non-alpha carboxyl groups of aspartic and glutamic acids can be expected.[11]
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Linear
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| Peptide bonds
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β, γ and ε peptide bonds largely predominate over α-peptide bonds[4]
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α-peptide bonds
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| Form of amino acids
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Roughly the same number of D-amino acids (right-handed) and L-amino acids (left-handed).[4][5] Even if the experiment begins will all L-amino acids, some are converted to the right-handed form[10] and the L-amino acids undergo racemic[11]
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Only L-amino acids
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| Coding sequences
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Aminoácidos se unem de forma aleatória.[nota 1]
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Amino acids bond, ordely, together based on the code contained in DNA.
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| Pigments
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Some amino acids are converted to colored substances, pigments, which are incorporated into the chains.[10]
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Amino acids remain as is without converting to pigments
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| Antigenicity tests
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Show no antigenicity with guinea pig, rabbit or uterine strip tests[8]
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Proteins (generally with a molecular weight of at least 8,000 Da) show antigenicity in tests
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See also
Notas
- ↑ Fox afirmó que encontró algún grado de orden en proteinoides formados por él, pero esta orden no es biológicamente significativa, ni tampoco se ha encontrado en las secuencias de aminoácidos de los tejidos vivos en Wysong, R. L. The Creation-Evolution Controversy. Midland, Michigan: Inquiry Press. p. 125. ISBN 0-918112-02-8.
Referencias
- ↑ Dose, Klaus; Rauchfuss, Horst (1972). «On the Electrophoretic Behavior of Thermal Polymers of Amino Acids». En Rohlfing, Duane L.. Molecular Evolution: Prebiological and Biological. Springer. p. 199-217. ISBN 978-1-4684-2021-0. http://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4684-2019-7_17.
- ↑ Haruna, Taichi; Shiozaki, Junya; Tanaka, Sayaka (11 2012). Umano, M. et al.. ed. «How Does Thermal Gradient Contribute to Microcapsule Formation by Proteinoids?». Proceedings of the 6th International Conference on Soft Computing and Intelligent Systems and 13th International Symposium on Advanced Intelligent Systems: p. 2314-2316. http://e-zerde.kz/kobe/papers/short/72.pdf.
- ↑ Davis, Percival; Kenyon, Dean H. Of Pandas and People: The Central Question of Biological Origins (2ª edición). Dallas, Texas: Haughton Publishing Company. p. 51-52. ISBN 0-914513-40-0.
- ↑ 4,0 4,1 4,2 Thaxton, Charles B.; Bradley, Walter L.; Olsen, Roger L (1984). The Mistery of Life's Origin: Reassessing Current Theories. New York: Philosophical Library. p. 155-156. ISBN 0-8022-2447-4.
- ↑ 5,0 5,1 5,2 Dembski, William A.; Wells, Jonathan (2008). How to Be an Intellectually Fulfilled Atheist (or not). Wilmington, Delaware: ISI Books. p. 57-61. ISBN 978-1-933859-84-2.
- ↑ Berlinski, David (209). The Deniable Darwin and Other Essays. Seattle: Discovery Institute Press. p. 126-127. ISBN 978-0-9790141-2-3.
- ↑ Gish, Duane (1976). «Origin of Life: The Fox Thermal Model of the Origin of Life». Acts & Facts (Institute for Creation Research) 5 (3). ISSN 0196-8068. http://www.icr.org/article/life-fox-thermal-model-origin-life/.
- ↑ 8,0 8,1 Wilder-Smith, A. E. (1970). The Creation of Life: A Cybernetic Approach to Evolution. Wheaton, Illinois: Harold Shaw Publishers. p. 55. ISBN 0-87788-144-8.
- ↑ Wysong, R. L. The Creation-Evolution Controversy. Midland, Michigan: Inquiry Press. p. 226. ISBN 0-918112-02-8.
- ↑ 10,0 10,1 10,2 Plantilla:Cite book
- ↑ 11,0 11,1 Plantilla:Cite book
