Proteinoides también referidos como proteínas térmicas, polímeros térmicos de aminoácidos[1] o moléculas heterocomplejas térmicas de los aminoácidos[2] son agregados, similares a las proteínas,
formados abióticamente por aminoácidos, ácidos nucleicos y compuestos inorgánicos. Sidney Fox desarrolló un trabajo pionero en la síntesis de polipéptidos térmicos. Fox calentó mezclas secas de 16 a 18 aminoácidos en 160-180 º en una atmósfera de nitrógeno durante un período de tiempo de varias horas.[3] Notó que los aminoácidos se hicieron unidos entre sí por la pérdida de moléculas de agua. Fox nombró a los productos resultantes de la síntesis "proteinoides".[4] Si se disuelven proteinoides en agua hirviendo y la solución se enfría, las moléculas proteinoides se fusionarán para formar microesferas.[5] La teoría de la abiogénesis propuesta por Sidney Fox en los años 60, y que no encuentra muchos adeptos en la comunidad científica en la actualidad,[6] declaró que la aglomeración de las microesferas proteinoides habría dado lugar a los precursores de las primeras células vivientes. Fox afirmó que su microesferas proteinoides constituyen protocélulas que eran un vínculo vital entre el ambiente químico primordial y células vivas verdaderas.[7]
Comparación entre las verdaderas proteínas y proteinoides
Combinaciones espontáneas de bio-monómeros pueden dar lugar a sustancias similares a las proteínas llamadas proteinoides.[8]
Proteinoides no son proteínas completamente funcionales. Muestran capacidad catalítica, aunque extremadamente débiles.[9] Como Wysong describe muy bien comparativamente:
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Fox argumenta que los proteinoides él ha formados tienen "cualitativamente prácticamente todas las propiedades de las proteínas contemporáneas." Esto puede ser cierto, pero también lo tiene un depósito de chatarra por la presencia de hierro, vidrio, plástico y cromo las "cualidades" de un automóvil;[10]
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”
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La siguiente tabla muestra algunas de las principales diferencias:
| Característica
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Proteinoide
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Proteína verdadera
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| Tipo de cadena
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Cadenas antinaturales, cadenas "retorcidas", incluso cadenas ramificadas se producen en vez de ser lineales[5][11] Enlaces peptídicos secundarios a través los grupos carboxilo no-alfa de los ácidos aspártico y glutámico se pueden esperar.[12]
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Lineal
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| Enlaces peptídicos
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Enlaces peptídicos β, γ y ε predominan ampliamente sobre los enlaces peptídicos α[4]
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Enlaces peptídicos α
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| Forma de los aminoácidos
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Aproximadamente el mismo número de D-aminoácidos (a la derecha) y L-aminoácidos (a la izquierda).[4][5] Incluso si el experimento comienza con L-aminoácidos solamente, algunos se convierten a la forma de la mano derecha[11] y los L-aminoácidos se someten racémicos[12]
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Solamente L-aminoácidos (Homoquiralidad-L)
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| Secuencias codificantes
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Los aminoácidos se unen al azar.[nota 1]
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Los aminoácidos se unen ordenadamente sobre la base del código contenido en el ADN.
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| Pigmentos
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Algunos aminoácidos se convierten en sustancias de color, pigmentos, que se incorporan en las cadenas.[11]
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Los aminoácidos se mantienen tal cual, sin convertir a los pigmentos
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| Pruebas de antigenicidad
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No muestran antigenicidad con cuy, conejo o las tiras de prueba uterinas[8]
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Las proteínas (generalmente con un peso molecular de al menos 8.000 Da) muestran antigenicidad en pruebas
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Véase también
Notas
- ↑ Fox afirmó que encontró algún grado de orden en proteinoides formados por él, pero esta orden no es biológicamente significativa, ni tampoco se ha encontrado en las secuencias de aminoácidos de los tejidos vivos en Wysong, R. L. The Creation-Evolution Controversy. Midland, Michigan: Inquiry Press. p. 125. ISBN 0-918112-02-8.
Referencias
- ↑ Dose, Klaus; Rauchfuss, Horst (1972). «On the Electrophoretic Behavior of Thermal Polymers of Amino Acids». En Rohlfing, Duane L.. Molecular Evolution: Prebiological and Biological. Springer. p. 199-217. ISBN 978-1-4684-2021-0. http://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4684-2019-7_17.
- ↑ Haruna, Taichi; Shiozaki, Junya; Tanaka, Sayaka (11 2012). Umano, M. et al.. ed. «How Does Thermal Gradient Contribute to Microcapsule Formation by Proteinoids?». Proceedings of the 6th International Conference on Soft Computing and Intelligent Systems and 13th International Symposium on Advanced Intelligent Systems: p. 2314-2316. http://e-zerde.kz/kobe/papers/short/72.pdf.
- ↑ Davis, Percival; Kenyon, Dean H. Of Pandas and People: The Central Question of Biological Origins (2ª edición). Dallas, Texas: Haughton Publishing Company. p. 51-52. ISBN 0-914513-40-0.
- ↑ 4,0 4,1 4,2 Thaxton, Charles B.; Bradley, Walter L.; Olsen, Roger L (1984). The Mistery of Life's Origin: Reassessing Current Theories. New York: Philosophical Library. p. 155-156. ISBN 0-8022-2447-4.
- ↑ 5,0 5,1 5,2 Dembski, William A.; Wells, Jonathan (2008). How to Be an Intellectually Fulfilled Atheist (or not). Wilmington, Delaware: ISI Books. p. 57-61. ISBN 978-1-933859-84-2.
- ↑ Berlinski, David (209). The Deniable Darwin and Other Essays. Seattle: Discovery Institute Press. p. 126-127. ISBN 978-0-9790141-2-3.
- ↑ Gish, Duane (1976). «Origin of Life: The Fox Thermal Model of the Origin of Life». Acts & Facts (Institute for Creation Research) 5 (3). ISSN 0196-8068. http://www.icr.org/article/life-fox-thermal-model-origin-life/.
- ↑ 8,0 8,1 Wilder-Smith, A. E. (1970). The Creation of Life: A Cybernetic Approach to Evolution. Wheaton, Illinois: Harold Shaw Publishers. p. 55. ISBN 0-87788-144-8.
- ↑ Eigen, Manfred (1992). Steps Towards Life: A Perspective on Evolution. Oxford: Oxford University Press. p. 32. ISBN 0-19-854751-X.
- ↑ Wysong, R. L. The Creation-Evolution Controversy. Midland, Michigan: Inquiry Press. p. 226. ISBN 0-918112-02-8.
- ↑ 11,0 11,1 11,2 Shapiro, Robert (1987). Origins: A Skeptic's Guide to the Creation of Life on Earth. Toronto: Bantam Books. p. 193-194. ISBN 0-553-34355-6.
- ↑ 12,0 12,1 Chemical Evolution. San Diego, California: Master Books. 1982. p. 91. ISBN 0-89051-082-2.
